Red muscle과 white muscle의 근원섬유단백질의 열안정성

Thermostability of Myofibrillar Proteins from Red Muscle and White Muscle

근원섬유단백질의 열안정성에 대한 pH의 영향에 있어서 소의 근육의 경우에 fiber type에 따라 차이를 보이지 않으나, 닭의 근육의 경우에는 fiber type에 따라 안정 pH 범위에 차이를 나타내었다. 한편, 이온강도 및 유기용매의 농도변화에 따른 영향에 있어서는 이온강도가 증가함에 따라 그리고 유기용매의 농도가 증가함에 따라 변성속도가 증가하였으며, 또한 actomyosin의 열안정성이 myosin과 HMM의 열안정성보다 높은 것으로 나타났다. 열안정성에 대한 열역학량$(D\;value,Z\;value,\;{\Delta}H^{\ddag},\;{\Delta}S{\ddag},\;{\Delta}G^{\ddag})$은 red muscle과 white muscle 사이에 명백한 차이를 보였으며 white muscle이 red muscle보다 높은 열안정성을 나타내었으며, 동물의 종류에 따라서도 현저한 차이를 보였다.

Myofibrillar proteins were prepared from red muscle and white muscle, and their thermostabilities were compared. Rate constants of inactivation of myofibrillar proteins were increased as the ionic strength of reaction mixture increased and also dielectric constant of reaction mixture decreased. Thermodynamic data forinactivation of myofibrillar proteins, such as $D-value,\;{\Delta}H^{\ddag},\;{\Delta}G{\ddag}\;and\;{\Delta}S^{\ddag$, revealed that thermostabilities of myofibrillar proteins from white muscle were higher than those from red muscle, and that myofibrillar proteins from chicken muscle were more heatlabile than from bovine muscle.