Denaturation of Heat Treated Lysozyme under High Pressure Conditions

고압조건에서 가열 처리된 Iysozyme의 변성

In order to elucidate texturization mechanism of extrudated protein, egg white lysozyme was heated under high pressure conditions, and its solubility and changes of molecular weight were investigated. Under high pressure conditions of $100,\;300\;and\;600\;kg/cm^2$, solubility decreased gradually with increasing temperature in the samples heated at $70,\;120\;and\;150^{\circ}C$ and decreased notably with increasing pressure at $200^{\circ}C$. Polymerization was found in the samples heated at $150\;and\;200^{\circ}C$ while a band which located below monomer(low-molecular) could be recognized. Molecular weight of the low-molecular was estimated to be about $6,000{\sim}9,000$ and no smaller peptide was recognized. The polymerization may have occured by disulfide crosslinking in the samples heated at $120^{\circ}C$ but other crosslinking may have played a role in those at $150\;and\;200^{\circ}C$.

압출성형가공(extrusion cooking)에 의한 단백질의 조직화 메카니즘을 해석하기 위해 난백lysozyme을 고압조건에서 가열처리한 모델계 시료의 불용화 현상과 분자량적인 변화를 조사하였다. $100,\;300,\;600\;kg/cm^2$의 고압조건에서 $70,\;120,\;150^{\circ}C$로 가열온도가 높은 시료일수록 용해성은 감소하였으며 $200^{\circ}C$로 가열한 시료에서는 처리압력이 증가할수록 용해도가 현저히 감소하였다. $150^{\circ}C$와 $200^{\circ}C$로 가열처리한 시료에서는 dimer 이상의 polymer가 생성되었고 monomer보다 분자량이 작은 band의 생성도 인정되었는데 그 추정 분자량은 약 $6,000{\sim}9,000$의 분포이었으며 이 보다 저분자의 peptide는 존재하지 않았다. $120^{\circ}C$에서 가열한 시료의 고분자 형성은 주로 분자간 disulfide 결합에 의한 것이었고 $150^{\circ}C$ 이상으로 가열한 시료의 고분자 형성에는 disulfide결합 이외의 분자간 결합도 상당수 관여한 것으로 판단된다.