미생물학회지 (Korean Journal of Microbiology)
- 제30권4호
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- Pages.305-309
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- 1992
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- 0440-2413(pISSN)
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- 2383-9902(eISSN)
Bacillus stearothermophilus 에서 부분 정제한 Cytosine Deaminase 의 특성
초록
Bacillus stearothermophilus 의 cytosine deaminase (EC 3. 5. 4.1 )를 수율 52.7% 로 7.2배 부분정제했다. 부분정제된 cytosine deaminase 는 cytosine 을 유일한 기질로 이용하였으머 5-methylcytosine 과 5-fluorocytosine 은 기질고 이용되지 못햇으며 cytosine 에 대한 Michaelis 정수 Km 값은 5.9 mM 이었다. 본효소는 pH 4.0 에서 7.0 까지의 폭 넓은 pH 영역에서 안정했으며 80.deg.C 에서 10 분간 열처리하여도 75% 이상의 효소활성이 잔존하여 높은 내열성 효소였다. 본 효소의 반응최적 pH 는 7.0-7.5 였으며 반응 최적 온도는 35. 37.deg.C 였다. 그리고 Arrhenium plot 에 의하여 계산된 활성화 에너지 값(Ea value) 은 26 Kcal/mol 이었다. 본 효소는 중금속인 1 mM의
Cytosine deaminase (EC 3.5.4.1) from BaciNus stc~urorhermophilus was partially purified 7.2-fold with an overall yield of 52.7%. The partially purified enzyme deiiminated cytosine only.but not 5-methylcytosine and 5-fluorocytosine. The apparent Michaclis constant. Km valuefor cytosine was 5.9 mM. The enzyme was relatively stable in the range of pH 4.0 to 7.0.furthermore extremely thermo-stable : more than 75'X) of the activity was remained afterheating at 80