Effect of Phytate on the Digestibility and Electrophoretic Pattern of Soy Protein Isolate

분리 대두단백의 소화율과 전기영동패턴에 미치는 Phytate의 영향

This study was carried out to examine the effects of phytate addition on the solubility and digestibility of the low-phytate soy protein isolate (LSPI) and high-phytate soy protein isolate (HSPI). In SDS-polyacrylamide gel electrophoresis of soy protein isolate, different patterns of proteins were observed in both HSPI and LSPI at various phytate and pH levels, suggesting that phytate may bind specifically to certain protein fractions at a particular pH. For example, proteins of M.W $1.8{\sim}3.5\;kDa$ resisted phytate binding at acidic pH. LSPI was fractionated into albumin, globulin, gliadin and glutelin, and phytate was shown to bind with difficultly to all three gliadin bands. Effects of phytate on the pepsin digestibility of soy proteins were apparent, especially in the short term digestion.

Phytate 함량이 다른 두 분리 대두단백(HSPI; high-phytate soy protein isolate, LSPI; low-phytate soy protein isolate)을 제조하여 pH 및 phytate 첨가량이 그들의 용해도와 소화율에 미치는 영향을 알아보았고 분리 대두단백을 용해도에 따라 분별한 후 그들의 특성을 전기영동을 통하여 알아보았다. LSPI와 HSPI 모두 분자량이 $13.6{\sim}81.1kDa$에 이르는 단백질 성분으로 이루어져 있으며 산성 pH에서 $18.0{\sim}35.0kDa$의 단백질은 phytate와 잘 결합하지 않는 특성을 가졌다. LSPI를 용해도에 다라 분별하였을 때 gliadin을 구성하는 단백질은 pH2에서 phytate와 쉽게 결합하지 않았다. 대두 단백질은 pepsin 소화율은 phytate 첨가량이 증가할수록 크게 저하되었다.