신규(新規) 합성화합물들이 cyanobacteria의 광합성전자전달계에 미치는 영향

The Effect of Newly Synthesized Compounds on the Photosynthetic Electron Transport of Cyanobacteria (Anacystis nidulans $R_2$)

광합성 전자전달저해제의 탐색을 위한 biorational screening 방법으로 광합성 박테리아의 일종인 cyanobacteria의 표준형(wild type)과 $D_1$ 단백질의 구성 아미노산이 변환된 변이주 Di-1, G-264. Di-22 등 4종을 사용하여 신규합성 화합물에 대한 광합성 전자전달저해활성을 조사하여 구조-활성간의 특성을 검토하였고, 이들의 thermoluminescence band를 이용하여 결합부위를 비교하였다. 1. Phenol 화합물(E-series)들은 cyanobacteria를 이용한 광합성 전자전달 저해활성의 양상을 볼 때 diuron보다는 dinoseb과 비슷하였다. 2. 합성한 Phenol화합물에서 나타난 구조활성간의 특정으로는 치환기의 phenyl ring에 C1이 치환되지 않은 경우 Hill반응 저해활성이 나타나지 않았고, 화합물에 있는 두개의 ring을 연결하는 bridge의 길이가 길어질수록 Hill반응 저해활성은 약하게 나타났다. 3. Triazine 화합물(T-series)의 경우 T-27, T-28화합물은 대조약제 atrazine보다 각각 10, 30배 강한 저해활성을 나타내었고, 변이주 G-264에 대 한 저항성 비율이 atrazine보다 더욱 크게 나타나 이들 화합물들의 결합부위가 $D_1$ 단백질의 264번 위치와 깊은 관계가 있을 것으로 생각되었다. 4. Triazine 화합물에 있어서 치환기 -C-NH-는 전자전달계에 중요한 작용기로 생각되었다. 5. Thermoluninescence band를 이용하여 결합부위를 비교할 수는 있었지만, 명료하게 구분되지 않았다.

The Inhibiting activity of newly synthesized phenol (E-series) and triazine (T-series) derivatives was evaluated by using thylakoid membranes extracted from cyanobacteria (Anacystis nidulans $R_2$). There were no significant differences between phenol derivatives and dinoseb to the thylakoid membrane extracted from wild type in the Hill reaction. However, a phenol derivative, E-24 which has no -Cl at phenyl ring, did not show any activity. The longer the length of R substituents was in phenol derivatives, the lower inhibiting activity was in the Hill reaction. Triazine derivatives, T-27, T-28, T-40, T-41, T-47 and T-48 were also compared with diuron and atrazine. Among triazine compounds, T-27 and T-28 showed 10 and 30 times activity as high as atrazine to wild type, respectively. Other triazine derivatives, T-40, T-41, T-47 and T-48 showed low inhibiting activity to wild and mutant type. A structural difference of T-27 and T-28 from T-40, T-41, T-47 and T-48 was the presented of -C-NH-. Both T-27 and T-28 were very closely associated with serine, an amino acid located at the 264th position of D1 protein because of the resistant ratio(R/S) to mutant G-264 were higher than that of atrazine.