Activities of different cysteine proteases of Pcrogonimn westermani in cleaving human IgG

발육단계별로 정제한 폐흡충 시스테인계열 단백분해효소의 IgG 분해양상

  • 정영배 (가톨릭대학교 의과대학 기생충학교실) ;
  • 양현종 (가톨릭대학교 의과대학 기생충학교실, 과기연 의과학연구센터, 중앙대학교 의과대학 기생충학교실)
  • Published : 1997.06.01

Abstract

Cleaving host immunoglobulins is a well known mechanism of evading host immune reactions exploited by helminth parasites, Secreted cysteine proteases of helminth are a part of enzymes cleaving host IgG. Porogonimw westemani produces at least six different species of the cysteine protease in its developmental stages. This study was undertaken to evaluate comparatively the activities against human IgG by the different enzymes. When the metacercariae, which secrete 27 and 28 kDa cysteine proteases, were incubated in human IgG solution, IgG was degraded at its hinge region. Further incubation resulted complete hydrolysis. From 4-week and 7-week old juveniles and 16-week old adults of p. westemani, five different enzymes at 15, 17. 27 28 and 53 kDa have been purified, if the enzyme with the same molecular mass is regarded to be identical. In cleaving human IgG, each cysteine protease exhibited decreasing activities with age.

폐흡충 피낭유충 4주, 7주 및 16주 충체에서 분자량 15, 17, 27, 28 및 53 kDa인 시스테인 단백질 분해효소를 정제하고 각 효소가 IgG를 분해하는 양상을 비교하였고. 탈낭시킨 폐흡충 피낭 유충을 IgG 용액에 배양하여 유충이 분비하는 27 및 28 kDa 단백질분해효소가 IgG을 분해하는 양상을 관찰하였다 1시간 배양하였을 때 IgG heavy chain은 Fab로 분해되었으며 10시간 반응시킨 결과 전체 IgG 분자가 분해되었다. 피낭유충에서 정제한 27 및 28 kDa 효소, 4주, 7주(성장충) 충체 및 16주 성충에서 정제한 15, 17, 27, 28, 53 kDa 효소와 IgG를 반응시킨 결과 모 든 효소가 IgG를 hinge region에서 분해하였다. IgG 분해 양상은 피낭유충에서 가장 강하고, 성충으로 성장하면서 각 효소의 IgG 분해능이 점차 감소하는 양상을 보였다.

Keywords