Conformation and Biological Activity of the Neuropeptide $\gamma$

Neuropeptide $\gamma$의 구조 및 생리활성

The relationship between structure and biological activity was studied on the three neuropeptides (mammalian, trout- and goldfish-neuropeptide $\gamma$) that were syntheized by the solid-phase method. Circular dichroism spectra showed that mammalian, trout- and goldfish-neuropeptide $\gamma$ adopted an unordered structure in buffer solution. In the-presence of neutral and acidic liposomes, mammalian and trout-neuropeptioe $\gamma$ also took a random structure. However, goldfish-neuropeptide $\gamma$ took an $\alpha-helical$ structure in acidic liposomes. The intestinal motility response was investigated with carp intestines, guinea-pig ileums and rat duodenums. In case of carp intestine, contractile activity was as follows : goldfish-neuropeptide $\gamma\simeq$ trout-neuropeptide $\gamma>$ mammalian-neuropeptide $\gamma$, On the other hand, the contractile activity of mammalian-neuropeptide $\gamma$ was more potent than trout- and goldfish-neuropeptide $\gamma$ in the guinea-pig ileums and rat duodenums. These results suggest that neuropeptide $\gamma$ show the species-specific activity.

생리활성을 지닌 신경펩타이드의 구조와 활성간의 관계를 규명하기 위하여 고상법으로 합성한 세 종류의 neuropeptide $\gamma$(mammalian-, trout- 그리고 goldfish-neu-ropeptide $\gamma$)를 사용하여 연구하였다. Circular dichroism spectra에 의하면 mammalian-, trout-와 goldfish-neurope-ptide $\gamma$는 완충액 조건하에서 모두 random한 구조를 나타내었다. 중성 및 산성 지질 존재 하에서, mammalian과 trout-neuropeptide $\gamma$는 여전히 random한 구조를 취했다. 그러나, goldfish-neuropeptide $\gamma$는 중성 및 산성지질하에서 부분적으로 $\alpha-helix$ 구조를 나타내었다. 장관 수축활성 에 있어서는 carp 장관, guinea-pig 회장 그리고 rat 십이지장에 대하여 비교하였다. Carp에 대해서는 goldfish-neuropeptide $\gamma\;\simeq$ trout-neuropeptide $\gamma\;>$ mammalian- neuropeptide $\gamma$ 순으로 활성이 나타났다. 그러나, guinea-pig 회장과 rat 십이지장에 대해서 mammalian-neuropeptide $\gamma$는 어류 유래성 neuropeptide g들 보다 높은 수축활성을 나타내었다. 이러한 결과들은 neuropeptide $\gamma$들이 종-특이적인 활성을 나타낸다는 것을 제시한다.