The Journal of Natural Sciences (자연과학논문집)

Research Institute of Natural Sciences (배재대학교 자연과학연구소)
권호 표지

Characterization of Antihypertensive Angiotensin I-Converting Enzyme Inhibitor from Recombinant E. coli

재조합 대장균으로부터 항고혈압 Angiotensin I-Converting Enzyme 저해제의 특성연구

  • Kim, Jae-Ho (Baesangmyun Brewery Co.) ;
  • Jeong, Seung-Chan (Department of Life Science and Genetic Engineering, Bio-Medicinal Resource Research Center, PaiChai University) ;
  • Lee, Dae-Hyong (Department of Life Science and Genetic Engineering, Bio-Medicinal Resource Research Center, PaiChai University) ;
  • Lee, Jong-Soo (Department of Life Science and Genetic Engineering, Bio-Medicinal Resource Research Center, PaiChai University)
  • 김재호 ((주)배상면) ;
  • 정승찬 (배재대학교 바이오의약연구센타 생명유전공학과) ;
  • 이대형 (배재대학교 바이오의약연구센타 생명유전공학과) ;
  • 이종수 (배재대학교 바이오의약연구센타 생명유전공학과)
  • Published : 2005.12.30
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Abstract

The angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitor has anti-hypertensive effects and has long been used as prevention or remedy of hypertension. This study were carried out to produce and purify a new ACE inhibitor from recombinant E. coli and further elucidate its structure-function relationship. Recombinant pGEX-4T-3 containing ACE inhibitory peptide gene of Saccharomyces cerevisiae was transformed into E. coli BL21(DE3). Glutathione-S transferase (GST) fusion protein from E. Coli BL21(DE3) harboring the recombination pGEX-4T-3 was obtained and the ACE inhibitory peptide was purified with Sephadex G-25 column chromatography. The purified ACE inhibitory peptide was a novel decapeptide with sequence Tyr-Asp-Gly-Gly-Val-Phe -Arg-Val-Tyr-Thr which shows very low similarity to the other ACE inhibitory peptide sequence. The purified ACE inhibitor competitively inhibited ACE.

안지오텐신(ACE) 저해제는 항고혈 효과를 갖고 있으므로 오랫동안 고혈압의 예방이나 치료에 이용되어 왔다. 본 연구는 재조합 대장균으로부터 새로운 ACE 저해제를 생산하고 정제하며 나아가 이들이 구조-기능 관P를 규명하기 위해 수행되었다. Saccharomyces cerevisiae의 ACE 저해 펩타이드 유전자를 함유하고 있는 재조합 pGEX-4T-3을 대장균 BL21(DE3)로 형질전환 시켰다. 재조합 pGEX-4T-3을 갖고 있는 대장균 BL21(DE3)로부터 생산된 Glutathione-s 전이효소(GST) 융합 단백질을 얻어서 그중 ACE저해 펩타이드를 Sephadex G-25 컬럼 크로마토그래피로 정제하였다. 정제된 ACE 저해 펩타이드는 타이로신-아스파틱엑시드-그리신-글리신-발린-페닐알라린-아르기닌-발린-타이로신-트레오닌의 서열을 가진 새로운 decapeptide이었고 ACE에 대하여 경쟁적으로 저해하였다.

Keywords