한국진공학회지 (Journal of the Korean Vacuum Society)

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원자 힘 현미경을 이용한 단일 생분자 힘 측정

Single Interaction Force of Biomolecules Measured with Picoforce AFM

  • 정유진 (포항공과대학교 화학과) ;
  • 박준원 (포항공과대학교 화학과)
  • Jung, Yu-Jin (Center for Integrated Molecular Systems, Department of Chemistry, Division of Molecular and Life Sciences, Pohang University of Science and Technology) ;
  • Park, Joon-Won (Center for Integrated Molecular Systems, Department of Chemistry, Division of Molecular and Life Sciences, Pohang University of Science and Technology)
  • 발행 : 2007.01.31
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초록

생명현상 발현에 중요한 역할을 하는 생체 분자간 특이적 상호작용을 단분자 수준에서 이해하려는 연구는 매우 중요한 일이다. 나노 바이오 측정기술을 이용하여 여러 복잡한 생명현상을 그 기본 단위인 단일 세포 차원에서 직접 측정하여 응용하려는 시도가 이루어지고 있다. 이런 시도로써, 원자힘 현미경을 이용한 생체분자간의 결합력 측정은 생명현상과 가장 유사한 환경에서 단일 생체 분자간 또는 분자 내 힘을 직접 측정함으로써, 단일 생체분자의 현상을 관찰 할 수 있다는 장점을 가지고 있다. 특히 단분자 힘 분광학을 이용한 단일 생체분자내의 세부 단위체간 상호작용에 대한 연구와 단백질-단백질, 단백질-리간드, DNA-DNA의 분자인지 상호작용에 대한 연구는 많은 생명과학 분야 연구자들의 관심을 끌고 있을 뿐만 아니라 더 나아가 새로운 관련 기술의 개발을 촉진시키고 있다.

The interaction force between biomolecules(DNA-DNA, antigen-antibody, ligand-receptor, protein-protein) defines not only biomolecular function, but also their mechanical properties and hence bio-sensor. Atomic force microscopy(AFM) is nowadays frequently applied to determine interaction forces between biological molecules and biomolecular force measurements, obtained for example using AFM can provide valuable molecular-level information on the interactions between biomolecules. A proper modification of an AFM tip and/or a substrate with biomolecules permits the direct measurement of intermolecular interactions, such as DNA-DNA, protein-protein, and ligand-receptor, etc. and a microcantilever-based sensor appeared as a promising approach for ultra sensitive detection of biomolecular interactions.

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참고문헌

  1. A. Janshoff, M. Neitzert, Y. Oberdörfer, and H. Fuchs, Angew. Chem. Int. Ed. 39, 3212 (2000) https://doi.org/10.1002/1521-3773(20000915)39:18<3212::AID-ANIE3212>3.0.CO;2-X
  2. S. Allen, S. M. Rigby-Singleton, H. Harris, M. C. Davies, P. O'Shea, Biochem. Soc. Trans. 31, 1052 (2003) https://doi.org/10.1042/BST0311052
  3. H. Clausen-Schaumann, M. Seitz, R. Krautbauer, H. E. Gaub, Curr. Opin. Chem. Biol. 4, 524 (2000) https://doi.org/10.1016/S1367-5931(00)00126-5
  4. M. S. Z. Kellermayer, S. B. Smith, H. L. Granzier, C. Bustamante, Science 276, 1112 (1997) https://doi.org/10.1126/science.276.5315.1112
  5. G. Hummer, A. Szabo, Acc. Chem. Res. 38, 504 (2005) https://doi.org/10.1021/ar040148d
  6. M. Rief, M. Gautel, F. Oesterhelt, J. M. Fernandez, H. E. Gaub, Science 276, 1109 (1997) https://doi.org/10.1126/science.276.5315.1109
  7. P. E. Marszalek, H. Lu, M. Carrion-Vazquez, A. F. Oberhauser, K. Schulten, J. M. Fernandez, Nature 402, 100 (1999) https://doi.org/10.1038/47083
  8. P. M. Williams, S. B. Fowler, R. B. Best, J. L. Toca-Herrera, K. A. Scott, A. Steward, J. Clarke, Nature 422, 446 (2003) https://doi.org/10.1038/nature01517
  9. U. Bockelmann, B. Essevaz-Roulet, F. Heslot, Phys. Rev. E. 58, 2836 (1998)
  10. H. Clausen-Schaumann, M. Rief, C. Tolksdorf, H. E. Gaub, Biophys. J. 78, 1997 (2000) https://doi.org/10.1016/S0006-3495(00)76747-6
  11. T. Strunz, K. Oroszlan, R. Schafer, H. J. Guntherodt, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96, 11277 (1999)
  12. G. U. Lee, D. A. Kidwell, R. J. Colton, Langmuir 10, 354 (1994) https://doi.org/10.1021/la00014a003
  13. T. V. Ratto, R. E. Rudd, K. C. Langry, R. L. Balhorn, M. W. McElfresh, Langmuir 22, 1749 (2006) https://doi.org/10.1021/la052087d
  14. R. Merkel, P. Nassoy, A. Leung, E. Evans, K. Ritchie, Nature 397, 60 (1999)
  15. T. Hugel, and M. Seitz, Macromol. Rapid. Commun. 22, 989 (2001) https://doi.org/10.1002/1521-3927(20010901)22:13<989::AID-MARC989>3.0.CO;2-D
  16. W. K. Zhang, and X. Zhang, Prog. Polym. Sci. 28, 1271 (2003) https://doi.org/10.1016/S0079-6700(03)00046-7
  17. V. K. Yadavalli, J. G. Forbes, and K. Wang, Langmuir 22, 6969, (2006) https://doi.org/10.1021/la060320h
  18. P. Hinterdorfer, H. J. Gruber, F. Kienberger, G. Kada, C. Riener, C. Borken, and H. Schindler, Colloids Surf. B: Biointerfaces 23, 115 (2002) https://doi.org/10.1016/S0927-7765(01)00256-9
  19. A. Berquand, N. Xia, D. G. Castner, B. H. Clare, N. L. Abbott, V. Dupres, Y. Adriaensen, Y. F. Dufrene, Langmuir 21, 5517, (2005) https://doi.org/10.1021/la050162e
  20. Rief, M.; Clausen-Schaumann, H.; Gaub, H. E. Nat. Struct. Biol. 6, 346 (1999) https://doi.org/10.1038/7582
  21. L. Li, S. Wetzel, A. Plückthun, J. M. Fernandez, Biophys. J. 90, L30 (2006) https://doi.org/10.1529/biophysj.105.078436
  22. V. Dupres, F. D. Menozzi, C. Locht, B. H. Clare, N. L. Abbott, S. Cuenot, C. Bompard, D. Raze, and Y. F. Dufrene, Nature Methods 2, 515 (2005) https://doi.org/10.1038/nmeth769
  23. G. A. Campbell, and R. Mutharasan, Anal. Chem. 78, 2328 (2006) https://doi.org/10.1021/ac0517491
  24. C. A. Savran, S. M. Knudsen, A. D. Ellington, and S. R. Manalis, Anal. Chem. 76, 3194 (2004) https://doi.org/10.1021/ac049859f