• 한국의류학회지
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• 제35권8호
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• pp.1006-1013
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• 2011

An enzymatic treatment method using alcalase was introduced to improve the moisture characteristic of the polyamide fiber. The alcalase treatment conditions such as the pH, treatment temperature, enzyme concentration, and treatment time were optimized by measuring the amino groups. The changes in the weight loss, tensile strength, moisture regain, water contact angle (WCA), and water absorption rate of the polyamide fiber with the changes in the alcalase treatment conditions were evaluated. The optimum alcalase treatment conditions for polyamide fiber were found to be a treatment temperature of 50oC, a treatment time of 50 minutes, an alcalase concentration of 10% (owf), and a pH of 7.0. The ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA) and L-cysteine accelerated the activity of the enzyme; however, they did not have an effect on the amino group production of the fiber surface. The alcalase treatment of the polyamide fiber improved the fiber's moisture regain, WCA, and absorption rate due to the amino group on the fiber surface. The results showed that the alcalase treatment of polyamide fiber is an effective method to improve the moisture characteristic of the polyamide fiber.

• 한국식품영양과학회지
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• 제40권2호
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• pp.327-333
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• 2011

Alcalase, protamex 및 neutrase 효소처리가 청국장의 펩타이드 및 항산화 활성 증가에 미치는 영향을 동일한 조건으로 효소 처리한 대두분말과 비교하였다. 효소 20, 100 및 500 mAU를 $50^{\circ}C$에서 120분간 처리한 결과 청국장과 대두분말 모두에서 alcalase 및 protamex에 의한 펩타이드 생성이 neutrase보다 높게 나타났다. 항산화 활성은 청국장의 경우 alcalase 처리에 의해 DPPH, ABTS 및 hydroxyl radical 소거활성이 효소처리를 하지 않은 대조구와 비교하여 시료량에 따라 각각 37~57%, 59~106% 및 67~83%, protamex 처리에 의해 35~50%, 56~74% 및 52~75% 통계적으로 유의하게 증가하였다. 대두분말을 효소 처리한 시료에서도 유사한 결과를 보여 alcalase 처리에 의해 DPPH, ABTS 및 hydroxyl radical 소거활성이 각각 37~55%, 51~99% 및 67~83%, protamex 처리에 의해 36~44%, 44~66% 및 51~65% 증가하였다. 그러나 두 시료 모두에서 neutrase 처리에 의한 항산화 활성의 유의적 증가는 없었다. 이상의 결과는 alcalase와 protamex가 청국장에 특이적이지는 않으나 펩타이드 생성 및 항산화 활성 증가에 효율적임을 보여주고 있다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제9권2호
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• pp.550-555
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• 2008

세포벽 분해 효소와 단백질 분해 효소를 이용하여 스피루리나 추출물을 효율적으로 생산할 수 있는 방법을 조사하였다. 특히 단백질 분해 효소의 처리 조건을 최적화하여 효율적인 스피루리나 추출물의 제조공정을 제시하였다. 세포벽 분해 효소인 Tunicase는 스피루리나의 중량 기준으로 2%를 사용하였고 2시간 동안 반응시켰다. 상업용 단백질 분해 효소로는 Alcalase를 사용하였다. 이때, Alcalase의 최적 사용량은 1%이었으며, 효소 반응 시간은 2시간이 적절하였다. Tunicase와 Alcalase의 처리 방법에서 Tunicase를 먼저 사용한 후 Alcalase를 사용하는 순차적으로 처리하는 것이 고형분 회수율과 spirulina extraction (SE) index를 최대로 증가시킬 수 있는 효과적인 방법이었다. 두 효소를 순차적으로 반응시키면 단순 열수 추출보다 고형분 회수율은 약 56%($45.2%\;{\rightarrow}\;70.7%$), SE index는 약 100%($11.4%\;{\rightarrow}\;22.8%$) 증가하였다.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제66권
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• pp.462-466
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• 2023

커피박을 알카리 처리한 후 Viscozyme과 Alcalase로 효소분해하여 추출물을 얻었다. 커피박을 알카리와 효소로 처리하였을때 추출물의 페놀성 화합물 함량이 증가하였고, 이에 따라 양이온라디칼과 유리라디칼에 대한 우수한 소거 활성을 나타내었다. 특히 커피박에 알카리와 Alcalase를 병행 처리하였을 때 페놀성 화합물 함량과 항산화 활성이 가장 높게 나타났고, 농도에 비례하여 Streptococcus mutans 균의 생육을 억제하였다. 결론적으로 알카리 처리된 커피박의 Alcalse 효소분해물은 우수한 항산화 및 항충치균 효과를 나타내었다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제17권6호
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• pp.9-17
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• 2016

Alcalase와 protamex의 두 가지 단백질 분해효소를 사용하여 홍어연골로부터 콘드로이틴 황산을 분해추출하고, 몇가지 물리화학적 공정을 적용하여 고순도의 콘드로이틴 황산을 얻기 위한 정제방법을 검토하였다. 2% alcalase로 홍어연골을 가수분해하고 $40^{\circ}Brix$로 농축한 추출물의 수율은 23.3%이었으나, 에탄올로 1회 및 2회 추가 정제한 경우 각각 8.47%, 3.37%로 얻어졌다. 1% alcalase와 1% protamex로 혼합 사용하여 추출분해하고, $40^{\circ}Brix$로 농축한 다음 1회 에탄올 정제한 경우는 추출수율이 16.62%로 측정되어 단백질 분해효소를 혼합한 경우가 더 높은 수율을 보였다. 추출된 콘드로이틴 황산의 함량은 에탄올 용매비에 따라 39.88~45.08%의 범위로 측정되었으며, alcalase만 사용시에는 용매비 1:1에서 42.92%로 가장 높게 측정되었고, alcalase와 protamex를 혼합 사용한 경우에는 용매비 1:2에서 45.08%로 가장 높았으며, 에탄올에 의한 농축물의 정제시 교반 시간은 2시간이 효과적이었다. 콘드로이틴 황산의 GPC (Gel Permeation Chromatography) 측정 결과 alcalase와 protamex를 혼합 사용한 경우 에탄올 정제 횟수에 따라 콘드로이틴 황산의 분자량과 순도는 각각 11만~31만 Da.과 24.87%~49.92%의 범위로 측정되었으며, 한외여과를 통하여 분자량 약 11만 Da., 최고 순도 53.93%의 콘드로이틴 황산을 얻을 수 있었다. 콘드로이틴 황산의 냄새 강도는 에탄올 정제만으로는 33%, 활성탄 처리와 에탄올 정제를 병행한 경우 38%의 감소효과가 얻어졌으며, 활성탄 처리와 2회의 에탄올 정제시 암모니아는 52.1%, TMA (trimethylamine)는 37.89%의 탈취효과가 있었으나, 냄새성분의 충분한 제거를 위해서는 추가적인 물리화학적 처리가 요구되었다.

• 한국식품과학회지
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• 제29권5호
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• pp.1052-1056
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• 1997

우유 casein단백질을 trypsin, alcalase, neutrase, protamax, S. aureus type V8 등의 단백질분해효소를 이용하여 가수분해시키고 생성된 peptide의 철분가용화능을 측정하였을 때, trypsin과 alcalase에 의해 생성된 peptide들이 pH 6의 조건에서 각각 6.42와 $2.37\;{\mu}g/mL$를 가용화시키는 능력을 보였으며 그외의 protease들은 $1\;{\mu}g/mL$내외의 철분가용화능을 보였다. Trypsin과 alcalase에 의해 생성된 peptide를 역상 column으로 10개의 분획으로 나누어서 각각의 분획의 pH6에서의 철분가용화능을 측정한 결과, trypsin의 경우 분획 5에서 가장 높은 철분가용화능$(2.33\;{\mu}g/mL)$이 발견되었으며 alcalase의 경우에는 분획 7이 가장 높은 철분가용화능$(1.56\;{\mu}g/mL)$을 보였다. 이들 철분과 결합력이 있는 peptide를 분리하기 위하여 IMAC의 방법을 이용하여 철분을 chelating sepharose fast flow column에 고정화 시키고 이들 철분에 흡착하는 peptide의 분리를 시도한 결과, trypsin이나 alcalase에 의해 생성된 peptide중 철분을 가용화시키는 능력이 높은 peptide들이 IMAC에 의해 효과적으로 분리되었다.

• 한국축산식품학회지
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• 제30권6호
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• pp.923-929
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• 2010

Colostral whey prepared from colostrum (pooled from first six post-partum milkings) was heated for 10 min at $100^{\circ}C$ Heated colostral whey was incubated with 1% enzymes (protein equivalent basis) for 15, 30, 60, 90, and 120 min at $50^{\circ}C$. Papain, pepsin, trypsin, and alcalase produced different degrees of hydrolysis (DH), 10.66%, 12.42%, 10.83%, and 25.31%, respectively, at an incubation time of 120 min. The SDS-PAGE reveals that significant amounts of bovine serum albumin (BSA), ${\beta}$-lactoglobulin (${\beta}$-LG), and ${\alpha}$-lactalbumin (${\alpha}$-LA) survived papain digestion. In contrast, pepsin completely removed BSA but not ${\beta}$-LG present in heated colostral whey. Alcalase completely eliminated BSA, ${\beta}$-LG, and ${\alpha}$-LA. This differential hydrolysis was confirmed by reversed-phase HPLC analysis. Using ion-exchange chromatography, fraction-1 (F-1) was obtained from alcalase hydrolysate at a NaCl gradient concentration of 0.25 M. Reversed-phase HPLC chromatograms of alcalase F-1 showed numerous small peaks, which probably indicate that a variety of new peptides were produced. Iron content of alcalase F-1 was 28.94 ppm, which was the highest among all enzyme fractions, whereas iron content of colostral whey was 36.56 ppm. Main amino acids contained in alcalase F-1 were Thr (15.45%), Glu (14.12%), and Ser (10.39%). Therefore, alcalase can be used to generate good iron-binding peptides in heated colostral whey, and the resulting iron-binding peptides could be suitable as a value-added food ingredient for food supplements.

• 한국해양바이오학회지
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• 제6권2호
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• pp.62-67
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• 2014

In this study, we investigated the bioactive substances of the Alcalase hydrolysate obtained from fishery processing by-products in Jeju by measuring bioactivities including radical scavenging acitivty, cytoprotective activity against 2,2-azobis-(2-amidino-propane) dihydrochloride (AAPH), and ACE inhibitory activity. This study is important because of utilization of unused fishery processing by-products in Jeju. The Alcalase hydrolysate was prepared through the hot water extraction and enzymatic hydrolysis, and then further separation of the Alcalase hydrolysate was performed by ultrafiltration using 10 kDa molecular weight cut-off membrane. The Alcalase hydrolysate showed the relatively higher DPPH and peroxyl radical scavenging activity ($IC_{50}$ value; 1.30 mg/ml and 0.888 mg/ml, respectively). Also, the Alcalase hydrolysate showed the ACE inhibitory activity with 1.87 mg/ml of $IC_{50}$ value. These biological activities are increased over 1.2 or 2.5 times through the ultrafiltration of the Alcalase hydrolysate. Therefore, the Alcalase hydrolysate obtained from fishery processing by-products in Jeju and the different molecular weight fractions should be given consideration for food and cosmetics ingredient. Furthermore, this research on the utility of fishery processing by-products might be a useful tool into the industry.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제19권4호
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• pp.601-604
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• 2006

The objective of this study was to investigate technical methods for extraction of mucopolysachharide-protein containing chondroitin sulfate from keel cartilage of chickens. The chemical composition of chicken keel cartilage was determined. For the preparation of mucopolysaccharide-protein from lyophilized chicken keel cartilage, hot water extraction and alcalase hydrolysis methods were examined. Results showed that the optimum condition of hot water extraction was incubation for 120 min with a yield of 40.09% and chondroitin sulfate content of 28.46%. For alcalase hydrolysis, the most effective condition was 2% alcalase in 10 volumes of distilled water for 120 min. The yield of hydrolysate was 75.87%, and chondroitin sulfate content was 26.61%. For further separation of chondroitin sulfate from the alcalase hydrolysate, which has a higher yield than that of hot water, 60% ethanol precipitation was performed. The yield of the ethanol precipitate was 21.41% and its chondroitin sulfate content was 46.31%. The hot water extract, alcalase hydrolysate and ethanol precipitate showed similar electrophoretic migration with standard chondroitin sulfate (chondroitin sulfate A), using cellulose acetate membrane electrophoresis. These results indicated that a significant amount of mucopolysaccharide-protein containing chondroitin sulfate could be acquired form chicken keel cartilage. Therefore, keel cartilage in chicken may provide an inexpensive source of chondroitin sulfate for commercial purposes.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제20권3호
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• pp.183-189
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• 2015

In the present study, an optimum protease was selected to hydrolyze the egg white liquid protein for the antioxidant peptides. Alcalase treatment yielded the highest amount of ${\alpha}$-amino groups (15.27 mg/mL), while the control (no enzymatic hydrolysis) showed the lowest amount of ${\alpha}$-amino groups (1.53 mg/mL). Alcalase also gave the highest degree of hydrolysis (DH) value (43.2%) and was more efficient for egg white liquid hydrolysis than the other enzymes. The Alcalase hydrolysate had the highest radical-scavenging activity (82.5%) at a concentration of 5.0 mg/mL. The conditions for enzymatic hydrolysis of egg white liquid with Alcalase were selected as substrate : water ratio of 2:1. Five percent Alacalse treatment did not show significant (P>0.05) increases of DH and ${\alpha}$-amino nitrogen content after 24 hhydrolysis. Thirty two hour-hydrolysis with 5% Alcalase is sufficient to make antioxidative egg white liquid hydrolysate from egg white liquid. DPPH and ABTS radical-scavenging activities were significantly (P<0.05) higher after enzymatic digestion. These results suggest that active peptides released from egg-white protein are effective radical-scavengers. Thus, this approach may be useful for the preparation of potent antioxidant products.