• 분석과학
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• 제20권1호
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• pp.1-9
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• 2007

용존산소(dissolved oxygen; DO) 전극에 미생물 막과 보호막을 장착하여 BOD(biochemical oxygen demand) 센서를 제작하였다. 토양과 물 그리고 활성슬러지에서 분리한 다양한 미생물들을 BOD 센서에 적용하여 그 감응특성을 조사하여 빠른 산소 호흡력과 회복력을 나타내는 미생물로 Bacillus 종인 HN24와 HN93을 선별하였다. 최종적으로 최적화한 BOD 센서는 Bacillus subtilis, Bacillus sp. HN24 그리고 Bacillus sp. HN93을 혼합한 미생물 막과 DO 전극의 기체투과막을 silicon rubber(SR) 막으로 사용한 것이며, 측정조건으로 완충용액에 50% 산소(질소와의 비율)를 주입하여 감응특성을 향상시켰다. 본 실험에서 제작된 BOD 센서는 100 mg/L BOD 농도 이상까지 우수한 직선감응성($r^2=0.9986$)을 나타냈다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제3권4호
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• pp.224-231
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• 1993

The nucleotide sequence of the xylanase gene (xynY) from alkalophilic Bacillus sp. YC-335 was determined and analyzed. An open reading frame of 1, 062 base pairs for xynY gene was observed and encoded for a protein of 354 amino acids with a molecular weight of 38, 915. S1 nuclease mapping showed that the transcription initiation sites of the xynY gene were different in Bacillus sp. YC-335 and Escherichia coli HB101 (pYS55). S1 mapping also showed that -10 region of the xynY gene recognized by RNA polymerases of E. coli and Bacillus sp. YC-335 were TACAGT and TATGAT , respectively. A ribosome binding site sequence with the free energy of -17.0 Kcal/mol was observed 9 base pairs upstream from the unusual initiation codon, TTG. The proposed signal sequence consisted of 27 amino acids, 2 of which were basic amino acid residues and 21 were hydrophobic amino acid residues. When the amino acid sequences of xylanases were compared, Bacillus sp. YC-335 xylanase showed more than 50% homology with xylanases from B. pumilus, B. subtilis, and B. circulans.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제3권2호
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• pp.73-77
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• 1993

The nucleotide sequence of Bacillus sp. bacteriolytic enzyme gene, lytP and its flanking regions were determined. A unique open reading frame for a protein of Mw. 27, 000, and a putative terminator sequence, were found behind a concensus ribosome binding site located 8 nt upstream from ATG start codon. The primary amino acid sequence deduced from nucleotide sequence revealed a putative protein of 255 amino acid residues with an Mw. of 27, 420. No significant homology could be found between the amino acid sequence of Bacillus sp. bacteriolytic enzyme and that of other cell wall hydrolases.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제3권3호
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• pp.139-145
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• 1993

The nucleotide sequence of the xylanase gene (xynS) from alkali-tolerant Bacillus sp. YA.14 was determined and analyzed. A 639 base pairs open reading frame for xynS gene was observed and encoded for a protein of 213 amino acids with a molecular weight of 23, 339. S1 nuclease mapping showed that the transcription initiation site of the xynS gene did not exist in the cloned DNA. Ribosome binding site sequence with the free energy of -18.8 Kcal/mol was observed 8 base pairs upstream from the initiation codon, ATG. The proposed signal sequence consisted of 28 amino acids, of which 3 were basic amino acid residues and 21 were hydrophobic amino acid residues. When the amino acid sequences of xylanases were compared, Bacillus sp. YA-14 xylanase showed 48% homology with Bacillus sp. YC-335 xylanase and 96% homology with xylanases from B. subtilis and B. circulans.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제8권4호
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• pp.861-866
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• 2007

본 연구는 하 폐수 중의 유기물뿐만 아니라 질소, 인을 생물학적으로 제거하기 위하여 Bacillus sp. 미생물을 사용하였다. Bacillus sp. 미생물이 생존하기에 알맞지 않은 상황에서는 포자를 형성하고, 증식과 포자화를 반복하면서 우점화되는 특성을 발현시키기 위해 점감포기를 실시하였다. 반응기 용존산소 농도는 포기조 1단; $1.2{\sim}l.5mg/L$, 포기조 2단; $0.3{\sim}$0.5mg/L, 포기조 3단 ; 0.2mg/L이하로 유지하였다. 또한 공정내 미생물의 유실을 방지하고 미생물이 고농도 상태로 유지 가능한 부착성장의 한 공법인 RBC에 끈상 나선형 미생물 접촉재를 설치한 반응기를 이용하였다. 식종한 Bacillus sp.가 적응하는 기간에서의 유입유량은 173 L/d, 내부반송율 200%, 슬러지반송율 100%로 운전을 하였으며, 방류수질을 기준으로 단계적으로 유입유량을 증가시켰다. 정상상태에서 유입유량은 346 L/d이고, 내부반송율과 슬러지 반송율은 각각 50%로 결정하여 실험을 수행하였고, 원수는 Glucose 1,800 mg/L. $NH_4Cl\;500mg/L,\;KH_2PO_4\;5mg/L$를 혼합한 인공폐수를 제조하여 공정에 주입하였고, 그 결과 각각 미생물이 폐수에 적응하는 단계인 Period 1에서는 각 수질 분석 항목의 농도가 점차적으로 감소하는 경향을 보였으며. 정상상태라고 판단한 Period 2에서는 최종적으로 유입수에 대한 유출수의 제거율은 각각 TCODCr 94%. BOD 87%, T-N 85%, T-P 89%의 결과를 나타내었다.

• KSBB Journal
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• 제25권3호
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• pp.230-238
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• 2010

A microbial strain having high keratinase activity was isolated from the soil of poultry factories of Gyeonggi or Chungcheong-do. The isolated strain was identified as Bacillus sp. based on its morphological and biochemical characteristics. In this study, the optimal conditions for the production of keratinase by this strain were investigated. The optimal medium composition for the keratinase production was determined to be 3.5% chicken feather as carbon source, 1.0% tryptone as organic nitrogen source, 1.0% $KNO_3$ as inorganic nitrogen source and 0.05% KCl, 0.05% $KH_2PO_4$, 0.03% $K_2HPO_4$ as mineral source and 0.01% yeast extract as growth factor. The optimal temperature and pH was $40^{\circ}C$ and 8.5 with shaking culture (200 rpm), respectively. The maximum keratinase production reached to 123 units/ml after 42 hr of cultivation under the optimal condition. When the hair was used as the sole carbon source, the maximum enzyme activity was 88 units/ml after 120 hr and in this case, the hair added in the medium was not degraded completely but got thinner than the control by 20%.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제8권3호
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• pp.627-631
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• 2007

슬러지의 침전성에 영향을 미치는 인자는 F/M비, 유입수의 성분과 조성, 처리수온, 포기조의 pH, 슬러지 일령, 사상성세균의 증식 등으로 알려져 있으며, 유기산의 잔류량이 EPS의 분비에 영향을 미쳐 슬러지의 침강성에 영향을 주게 된다. 바실러스를 이용한 공법에서 생물 반응조는 특히 바실러스 종의 우점화를 위한 포자화의 진행을 이루는데 중요한 것으로 알려져 있으나 이에 대한 기작 설명은 아직 미흡한 실정이다. 바실러스를 이용한 B3 공법과 RABC 공법으로 운전 중인 처리장의 생물반응조는 점감포기를 하고 있으며 침전조에서 포자를 형성한 바실러스가 생물반응조로 반송되면 1.6mg/L로 높아진 DO농도와 유기물질 유입으로 바실러스가 발아를 하고 활성도가 높아지며, 0.5mg/L로 낮아진 DO농도로 인하여 포자를 형성하면 EPS 추출물질 중 Protein의 함량이 109.95mgEPS/gSS에서 131.77 mg EPS/gSS로 증가하고 SVI는 85mL/g에서 96mL/g사이로 양호함에 따라 DO농도가 EPS 추출물질 중 Protein의 생성에 영향을 미치며 Protein의 함량이 침전에 영향을 미치는 것으로 판단된다. 또한 Protein/Carbohydrate 비율에 따라 침강성은 영향을 받는 것으로 나타났다. 특히 RABC 공법에서는 Protein/Carbohydrate의 비가 침전에 영향을 미치는 것으로 나타난 반면, B3 공법에서는 Protein/carbohydrate의 비에 영향을 크게 받지 않는 것으로 나타났다.

• 한국수산과학회지
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• 제43권1호
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• pp.33-38
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• 2010

Emerging of antibiotic resistance of pathogenic bacteria is now a very serious problem in the clinics to treat the diseases, which have been easy to cure by antibiotic treatments before. Unfortunately, antibiotics developed till now are not effective any more against the resistant bacteria. Lots of efforts to discover new antibiotics having novel and unique structures and functions are really urgent and undergoing in the whole world. In this study, we tried to screen and isolate Same unique bacterial strains producing antibacterial substances from the sea water, which is the poor environment for bacteria 10 make their growing. Three bacterial strains among 916 strains isolated showed inhibition clear zone on the marine agar plate growing pathogenic bacteria including Acinetobacter baumannii, Edwardsiella tarda, Pseudomonas aeruginosa, Staphylococcus aureus, Salmonella enterica. One of them, which was identified as Bacillus sp. DH-9 from 16S rRNA gene analysis, showed especially considerable antibacterial activity against S. aureus which is notorious for methicillin resistant S. aureus (MRSA). The growth of S. aureus was totally inhibited when the supernatant of Bacillus sp. DH-9 culture was treated on.

• KSBB Journal
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• 제28권1호
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• pp.42-47
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• 2013

This study was performed to find cellulolytic strain of enzymatic saccharification for bioethanol production. Cellulolytic strains were isolated from 59 different feces of herbivores from Seoul Grand Park located in Gwacheon Gyeonggi-Do. The celluloytic strain was selected by congo red staining and DNS method. Among the isolated strains, H9-1 strain isolated from the feces of rabbit has the highest CMCase activity. H9-1 strain was identified as Bacillus sp. based on 16S rDNA gene sequencing. The optimal conditions for CMCase activity by Bacillus sp. H9-1 were at $40^{\circ}C$ and at initial pH 8.

• Applied Biological Chemistry
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• 제40권6호
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• pp.495-500
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• 1997

Cyclodextrin을 합성하는 효소 CGTase를 호염기성 Bacillus sp. E1으로부터 분리하기 위하여 PCR을 실시하였다. PCR을 위하여 합성한 primer의 염기서열은 현재까지 보고된 CGTase 유전자의 염기서열을 비교 분석하여 가장 높게 보존된 영역을 찾아내어 선택하였다. PCR 증폭 결과 1.2 kbp 크기의 DNA 절편을 얻을 수 있었고 이를 molecular probe로 이용하여 Southern blot 분석을 실시하였다. Southern blot 분석결과 CGTase 유전자는 염색체 DNA를 제한효소 XbaI으로 절단한 5.3 kbp 절편내에 존재한다는 사실을 알아내었다. CGTase 유전자를 분리하기 위하여 유전자 은행을 제조한 후 선별작업을 실시하여 genomic clone인 pCGTE1을 얻을 수 있었다. pCGTEl의 염기서열을 결정한 결과 분리한 CGTase 유전자는 2109 bp의 open reading frame을 가지며 이는 703개의 아미노산으로 구성된 단백질을 coding하는 것으로 나타났다. 아미노산 서열의 유사성을 비교한 결과 Bacillus sp. KC201의 CGTase 와 가장 높은 94.3% 동질성을 나타내었다.