• 분석과학
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• 제24권6호
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• pp.527-532
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• 2011

IQGAP1은 세포 내에서 암세포화, 세포이동과 같은 다양한 기능을 수행하고 있으며, $Ca^{2+}$-비의존성 calmodulin (CaM) 결합 단백질로 잘 알려져 있다. IQGAP1내에는 IQ부위가 4 번 반복해서 나타나는데, 이 부위가 IQGAP1의 CaM 결합에 중요한 역할을 한다고 알려져 있다. 이전의 연구를 통해 4개의 IQ 부위 모두 $Ca^{2+}$/CaM과의 결합에 관여하고, IQ3와 IQ4는 $Ca^{2+}$이 결합되지 않는 상태의 CaM인 proCaM 결합에 관여 한다고 알려져 있다. 그러나, 이러한 각각의 IQ 부위와의 결합성이 CaM과 직접적인 결합인지, 아니면 다른 단백질이 매개하는 간접적인 결합인지 알려져 있지 않았다. 따라서, 본 연구에서는 IQGAP1의 각각의 IQ 부위와 CaM의 결합성을 직접적으로 알아보기 의해 in vitro에서 조사해 보았다. 그 결과, 흥미롭게도 이전의 결과와는 다르게 4개의 IQ 부위 중에서 IQ3는 의미있는 $Ca^{2+}$-비의존성 CaM결합성이 있음을 알게 되었고, IQ1는 약한 $Ca^{2+}$-의존성 CaM 결합성이 있음을 알게 되었다. 반면에, 다른 IQ 부위들은 CaM과의 결합력이 약하거나 없음을 확인하였다. 또한, 기존의 IQ 부위 이외에 IQ(2.7-3)과 IQ(3.5-4.4) 부위가 의미있는 CaM 결합성이 있음을 확인하게 되었다. 따라서, 본 연구 결과 CaM이 IQGAP1을 기존의 보고와는 다른 방식으로 조절할 수 있을 가능성이 있음을 알게 되었고, 새로운 결합 부위 동정을 통해 IQGAP1과 CaM의 결합이 미치는 생리학적인 의미를 연구할 수 있는 토대를 마련하였다.

• 대한화학회지
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• 제50권6호
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• pp.471-476
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• 2006

Ca1-xSrxS:Ce 형광체를 고상법으로 합성하였다. Ca1-xSrxS:Ce 형광체는 430nm와 470nm 영역에서 강한 흡수가 있다. CaS:Ce은 510 nm와 570 nm에서 발광한다. Ca1-xSrxS:Ce에서 Ca이 Sr으로 치환되면 발광 파장은 단파장 이동을 한다. 청색 발광 다이오드를 사용하여 백색 발광 다이오드를 얻는데 Ca1-xSrxS:Ce 형광체는 푸른빛을 띤 녹색과 황색을 방출할 수 있는 형광체로 사용될 수 있다. 백색 발광 다이오드의 적용을 위한 Ca1-xSrxS:Ce 형광체의 광 특성을 확인하였다.

• 한국가축번식학회지
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• 제15권1호
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• pp.1-6
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• 1991

본 實驗에서는 Ca, BSA, heparin과, 精液의 體外貯藏, 및 수소개체가 新鮮精子 및 卵乳液에 부유되어 5$^{\circ}C$에서 4시간 貯藏된 貯藏精子의 活力과 尖帽反應에 미치는 影響을 조사하였던 바, 그 結果는 다음과 같다. 1. Ca, BSA, Ca + BSA, heparin, heparin + Ca, heparin + BSA 및 heparin + Ca + BSA가 첨가된 SCS에서 15분간 培養한 精子의 活力은 처리간에 유의차가 인정되었으며, BSA가 다른 처리보다 유의하게 높았다. 한편 精子의 尖帽反應率은 처리간에 유의차가 인정되었으며, BSA와 Ca + BSA가 다른 처리보다 유의하게 높았다. 2. 精子의 活力은 新鮮精液과 貯藏精液 공히 KNC 1이 KNC 2, HOL 1과 2보다 유의하게 낮았으나, 尖帽反應率은 KNC 1이 KNC 2, HOL 1과 2보다 유의하게 높았다. 즉 精子의 活力과 尖帽反應率은 공히 수소개체간에 차이가 있었다. 3. KNC 1과 KNC 2의 新鮮精子를 SCS, SCS + Ca, SCS + BSA, SCS + Ca + BSA, SCS + heparin, SCS + heparin + Ca, SCS + heparin + BSA 및 SCS + heparin + Ca + BSA 용액에 각각 15분간 培養하였을 때, 精子의 活力은 수소개체간에 유의한 차이가 있었는데, KNC 1에서는 BSA가 다른 처리보다 유의하게 높았으나, KNC 2에서는 BSA, Ca + BSA 및 Ca이 다른 처리보다 유의하게 높았다. 한편 精子의 尖帽反應率은 역시 수소개체간에 유의한 차이가 있었으며, KNC 1에서는 Ca이, KNC 2에서는 Ca + BSA가 다른 처리보다 높았다.

• Molecules and Cells
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• 제44권2호
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• pp.88-100
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• 2021

Anoctamin 6/TMEM16F (ANO6) is a dual-function protein with Ca2+-activated ion channel and Ca2+-activated phospholipid scramblase activities, requiring a high intracellular Ca2+ concentration (e.g., half-maximal effective Ca2+ concentration [EC50] of [Ca2+]i > 10 μM), and strong and sustained depolarization above 0 mV. Structural comparison with Anoctamin 1/TMEM16A (ANO1), a canonical Ca2+-activated chloride channel exhibiting higher Ca2+ sensitivity (EC50 of 1 μM) than ANO6, suggested that a homologous Ca2+-transferring site in the N-terminal domain (Nt) might be responsible for the differential Ca2+ sensitivity and kinetics of activation between ANO6 and ANO1. To elucidate the role of the putative Ca2+-transferring reservoir in the Nt (Nt-CaRes), we constructed an ANO6-1-6 chimera in which Nt-CaRes was replaced with the corresponding domain of ANO1. ANO6-1-6 showed higher sensitivity to Ca2+ than ANO6. However, neither the speed of activation nor the voltage-dependence differed between ANO6 and ANO6-1-6. Molecular dynamics simulation revealed a reduced Ca2+ interaction with Nt-CaRes in ANO6 than ANO6-1-6. Moreover, mutations on potentially Ca2+-interacting acidic amino acids in ANO6 Nt-CaRes resulted in reduced Ca2+ sensitivity, implying direct interactions of Ca2+ with these residues. Based on these results, we cautiously suggest that the net charge of Nt-CaRes is responsible for the difference in Ca2+ sensitivity between ANO1 and ANO6.

• 대한화학회지
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• 제39권1호
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• pp.7-13
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• 1995

$Ca^{2+}$ 이온으로 완전히 치환된 제올라이트 $X(Ca_{46}Al_{92}Si_{100}O_{384})$와 $Ca^{2+}$ 이온과 $K^+$ 이온으로 치환된 제올라이트 $X(Ca_{46}Al_{92}Si_{100}O_{384})$를 $360^{\circ}C에서2{\times}10^{-6}$ Torr의 진공하에서 탈수한 구조를 $21^{\circ}C에서$ 입방공간군 Fd3을 사용하여 단결정 X-선 회절법으로 해석하고 구조를 정밀화하였다. 탈수한 $Ca_{46}-X$의 구조는 Full-matrix 최소자승법 정밀화 계산에서 $I>3\sigma(I)인$ 166개의 독립반사를 사용하여 최종오차인자를 R_1=0.096,\;R_2=0.068$까지 정밀화 계산하였고, $Ca_{32}K_{28}-X$의 구조는 130개의 독립반사를 사용하여 R_1=0.078,\;R_2=0.056$까지 정밀화시켰다. 탈수된 $Ca_{46}-X$에서 $Ca^{2+}$ 이온은 점유율이 높은 서로 다른 두개의 자리에 위치하고 있었다. 16개의 $Ca^{2+}$ 이온은 이중 6-산소고리(D6R)의 중심에 위치하였고(자리 I; $(Ca(1)-O(3)=2.51(2)\AA)$, 30개의 $Ca^{2+}$ 이온은 큰 동공쪽으로 약 0.44 $\AA$ 들어간 자리에 위치하고 있다(Ca(2)-O_(2)=2.24(2) $\AA$, $O(2)-Ca(2)-O(2)=119(1)^{\circ}).$ 탈수한 $Ca_{32}K_{28}-X$의 구조에서 모든 $Ca^{2+}$ 이온과 $K^+$ 이온은 4개의 서로 다른 결정학적 자리에 위치하고 있었다 : 16개의 $Ca^{2+}$ 이온은 D6R의 중심에 위치하였고, 다른 16개의 $Ca^{2+}$ 이온과 16개의 $K^+$ 이온은 큰 동공에 있는 자리 II에 각각 위치하고 있었다. 이러한 $Ca^{2+}$ 이온과 $K^+$ 이온은 O(2)의 평면에서 큰 동공쪽으로 약 0.56 $\AA$과 1.54 $\AA$ 들어간 자리에 각각 위치하고 있었다. $(Ca(2)-O(2)=2.29(2)\AA$, $O(2)-Ca(2)-O(2)=119(1)^{\circ}$, $K(1)-O(2)=2.59(2)\AA$, and $O(2)-K(1)-O(2)=99.2(8)^{\circ}).$ 12개의 $K^+$ 이온은 큰 동공에 있는 자리 III에 위치하고 있었다. $(K(2)-O(4)=3.11(6)\AA$ and $O(1)-K(2)-O(1)=128(2)^{\circ}).$

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제17권7호
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• pp.631-637
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• 1996

The structures of fully dehydrated Ca2+- and Rb+-exchanged zeolite X, Ca31Rb30Si100Al92O384(Ca31Rb30-X; a=25.009(1) Å) and Ca28Rb36Si100Al92O384(Ca28Rb36-X; a=24.977(1) Å), have been determined by single-crystal X-ray diffraction methods in the cubic space group Fd&bar{3} at 21(1) ℃. Their structures were refined to the final error indices R1=0.048 and R2=0.041 with 236 reflections for Ca31Rb30-X, and R1=0.052 and R2=0.043 with 313 reflections for Ca28Rb36-X; I>3σ(I). In both structures, Ca2+ and Rb+ ions are located at six different crystallographic sites. In dehydrated Ca31Rb30-X, sixteen Ca2+ ions fill site I, at the centers of the double 6-rings (Ca-O=2.43(1) Å and O-Ca-O=93.3(3)°). Another fifteen Ca2+ ions occupy site II (Ca-O=2.29(1) Å, O-Ca-O=119.5(5)°) and fifteen Rb+ ions occupy site II opposite single six-rings in the supercage; each is 1.60 Å from the plane of three oxygens (Rb-O=2.77(1) Å and O-Rb-O=91.1(4)°). About two Rb+ ions are found at site II', 1.99 Å into sodalite cavity from their three-oxygen plane (Rb-O=2.99(1) Å and O-Rb-O=82.8(4)°). The remaining thirteen Rb+ ions are statistically distributed over site III, a 48-fold equipoint in the supercages on twofold axes (Rb-O=3.05(1) Å and Rb-O=3.38(1) Å). In dehydrated Ca28Rb36-X, sixteen Ca2+ ions fill site I (Ca-O=2.41(1) Å and O-Ca-O=93.6(3)°) and twelve Ca2+ ions occupy site II (Ca-O=2.31(1) Å, O-Ca-O=119.7(4)°). Sixteen Rb+ ions occupy site II; each is 1.60 Å from the plane of three oxygens (Rb-O=2.81(1) Å and O-Rb-O=90.6(3)°) and four Rb+ ions occupy site II'; each is 1.88 Å into sodalite cavity from their three-oxygen plane (Rb-O=2.99(1) Å and O-Rb-O=83.8(2)°). The remaining sixteen Rb+ ions are found at III site in the supercage (Rb-O=2.97(1) Å and Rb-O=3.39(1) Å). It appears that Ca2+ ions prefer sites I and II in that order, and that Rb+ ions occupy the remaining sites. Rb+ ions are too large to be stable at site I, when they are competing with other smaller cations like Ca2+ ions.

• 대한화학회지
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• 제43권4호
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• pp.384-385
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• 1999

$Ca^{2+}$ 이온과 $Tl^+$ 이온으로 치환되고 완전히 진공 탈수된 제올라이트 X결정 $Ca_{18}Tl_{56}Si_{100}Al_{92}O_{384}$ ($Ca_{18}Tl_{56}$-X;${\alpha}=24.883(4){\AA}$)와 $Ca_{32}Tl_{28}Si_{100}Al_{92}O_{384}$ ($Ca_{32}Tl_{28}$-X;${\alpha}=24.973(4){\AA}A$)의 구조를 21(1)TEX>$^{\circ}C$에서 입방공간군 Fd3을 사용하여 단결정 X-선 회절법으로 해석하고 그 구조를 정밀화 하였다 $Ca_{18}Tl_{56}$-X 결정은 0.045 M $Ca(NO_3)_2$와 0.005 M $TINO_3$ 혼합용액으로 흐름법을 이용하여 이온 교환하였다. $Ca_{32}Tl_{28}$-X는 이와 유사하게 0.0495 M $Ca(NO_3)_2$ 와 0.0005 M $TINO_3$ 혼합용액을 사용하였다. 각 결정은 360$^{\circ}C$, $2{\times}10^{-6}$ Torr에서 탈수시켰다. $Ca_{18}Tl_{56}$-X 및 $Ca_{32}Tl_{28}$-X 결정 구조는 각각 I > 3${\sigma}$ (I)인 382 및 472개의 회절 반사점을 사용하여 각각 $R_1=0.039,\;R_2=0.036$ 및 $R_1=0.046,\;R_2=0.045$의 최종 오차 지수 값을 얻었다. 탈수된 $Ca_{18}Tl_{56}$-X 및 $Ca_{32}Tl_{28}$-X 결정 구조에서, $Ca^{2+}$ 이온과 $Tl^+$ 이온은 서로 틀리는 6개의 결정학적 자리에 위치한다. 16개의 $Ca^{2+}$ 이온은 D6R의 중심인 팔면체 자리 I을 채운다 ($Ca_{18}Tl_{56}$-X : Ca-O=2.42(1) ${\AA}$ 및 O-Ca-O=93.06(4)$^{\circ}$; $Ca_{32}Tl_{28}$-X Ca-O=2.40(1) ${\AA}$ 및 O-Ca-O=93.08(3)$^{\circ}$). $Ca_{18}Tl_{56}$-X 구조에서는 2개의 $Ca^{2+}$ 이온은 자리 II (Ca-O=2.35(2) ${\AA}$ 및 O-Ca-O=111.69(2)$^{\circ}$)를 점유하고 26개의 $Tl^+$ 이온은 큰 동공 내 마주보는 S6R의 자리 II에 점유한다. 각기 3개의 산소로 만들어지는 평면으로부터 1.493 ${\AA}$ 떨어져 있다(Tl-O=2.70(8)${\AA}$ 및 O-Tl-O=92.33(4)$^{\circ}$). 약 4개의 $Tl^+$ 이온은 세 개의 산소로 만들어지는 평면으로부터 소다라이트 동공쪽으로 1.695${\AA}$ 떨어진 자리 II에 위치해 있다(Tl-O=2.81 (1) ${\AA}$ 및 O-Tl-O=87.48(3)$^{\circ}$). 나머지 26개의 $Tl^+$ 이온들은 자리 III'에 분포된다(Tl-O=2.82 (1) ${\AA}$ 및 Tl-O=2.88(3) ${\AA}$). Ca_{32}Tl_{28}$-X 결정 구조에서는 16개의 $Ca^{2+}$ 이온과 15개의 $Tl^+$ 이온들이 자리 II를 점유하고 있다(Ca-O=2.26(1) ${\AA}$ 및 O-Ca-O=119.14(4)$^{\circ}$; Tl-O=2.70(1) ${\AA}$ 및 O-Tl-O=92.38$^{\circ}$). 한 개의 $Tl^+$ 이온들은 자리 II'를 점유한다. 나머지 12개의 $Tl^+$ 이온들은 자리IlI'에 분포된다.

• BMB Reports
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• 제32권6호
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• pp.561-566
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• 1999

CA(1-8)-ME(1-12) [CA-ME], composed of cecropin A(1-8) and melittin(1-12), is a synthetic antimicrobial peptide having potent antibacterial and antitumor activities with minimal hemolytic activity. In order to investigate the effects of the flexible hinge sequence, Gly-Ile-Gly, of CA-ME on antibiotic activity, CA-ME and three analogues, CA-ME1, CA-ME2, and CA-ME3, were synthesized. The Gly-Ile-Gly sequence of Ca-ME was deleted in CA-ME1 and replaced with Pro and Gly-Pro-Gly in CA-ME2 and CA-ME3, respectively. CA-ME1 and CA-ME3 showed a significant decrease in antitumor activity and phospholipid vesicle-disrupting ability. However, CA-ME2 showed similar antitumor and vesicle-disrupting activities, as compared with CA-ME. These results suggest that the flexibility or ${\beta}$-turn induced by Gly-Ile-Gly or Pro in the central part of CA-ME may be important in the electrostatic interaction of the N-terminus cationic ${\alpha}$-helical region with the cell membrane surface and the hydrophobic interaction of the C-terminus amphipathic ${\alpha}$-helical region with the hydrophobic acyl chains in the cell membrane. CA-ME3 exhibited lower antitumor and vesicle-disrupting activities than CA-ME and CA-ME2. This result suggests that the excessive ${\beta}$-turn structure caused by the Gly-Pro-Gly sequence in CA-ME3 seems to interrupt ion channel/pore formation in the lipid bilayer. We concluded that the appropriate flexibility or bilayer. We concluded that the appropriate flexibility or ${\beta}$-turn structure provided by the central hinge is responsible for the effective antibiotic activity of the antimicrobial peptides with the helix-hinge-helix structure.

• 대한화학회지
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• 제40권6호
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• pp.427-435
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• 1996

$Ca^{2+}$ 이온과 $Cs^+$ 이온으로 치환되고 완전히 탈수된 제올라이트 X, $Ca_{35}Cs_{22}Si_{100}Al_{92}O_{384}$($Ca_{35}Cs_{22}$-X; a=25.071(1) $\AA)와Ca_{29}Cs_{34}Si_{100}Al_{92}O_{384}$($Ca_{29}Cs_{34}$-X; a=24.949(1) $\AA)$의 두 개의 결정 구조를 $21^{\circ}C$에서 입방공간군 Fd3을 사용하여 단결정 X-선 회절법으로 해석하고 구조를 정밀화하였다. 탈수한 $Ca_{35}Cs_{22}$-X의 구조를 Full-matrix 최소자승법 정밀화 계산에서 $I>3\sigma(I)$인 322개의 독립 반사를 사용하여 최종 오차 인자를 $R_1$=0.051, $R_2$=0.044까지 정밀화 계산하였고, 탈수한 $Ca_{35}Cs_{22}$-X의 구조는 260개의 독립 반사를 사용하여 $R_1$=0.058, $R_2$=0.055까지 정밀화시켰다. 이들 구조에서 $Ca^{2+}$ 이온과 $Cs^+$ 이온은 서로 다른 5개의 결정학적 자리에 위치하고 있다. 탈수한 $Ca_{35}Cs_{22}$-X 구조에서는 16개의 $Ca^{2+}$ 이온은 D6R의 중심, 자리 I에 모두 채워져 있다(Ca-O=2.41(1) $\AA$, $O-Ca-O=93.4(3)^{\circ}).$ 다른 19개의 $Ca^{2+}$ 이온은 자리 II에 (Ca-O=2.29(1) $\AA$, $O-Ca-O=118.7(4)^{\circ})$, 10개의 $Cs^+$ 이온은 큰 공동에서 6-링 맞은편 II에 채워져 있고, 각각 3개의 산소로 만들어지는 산소 평면으로부터 $1.95\AA$ 들어가 위치하고 $있다(Cs-O=2.99(1)\AA$, $O-Cs-O=82.3(3)^{\circ}).$ 3개의 $Cs^+$ 이온은 산소 평면에서 소다라이트 공동쪽으로 $2.27\AA$ 들어간 자리 II'에서 위치하고 $있다(Cs-O=3.23\AA$, $O-Cs-O=75.2(3)^{\circ}).$ 나머지 9개의 $Cs^+$ 이온은 각각 큰 공동내 2회 회전축을 가지고 있는 48(f) 위치인 자리 III에 통계학적으로 분포하고 $있다(Cs-O=3.25(1)\AA$, Cs-O=3.49(1) $\AA).$ 탈수한 $Ca_{29}Cs_{34}$-X에서 16개의 $Ca^{2+}$ 이온은 자리 I에 채워지고 (Ca-O=2.38(1) $\AA$, $O-Ca-O=94.1(4)^{\circ})$ 13개의 $Ca^{2+}$ 이온은 자리 II에 채워져 있다(Ca-O=2.32(2) $\AA$, $O-Ca-O=119.7(6)^{\circ}).$ 다른 12개의 $Cs^+$ 이온은 자리 II에 채워져 있고, 이들은 산소 평면으로부터 각각 $1.93\AA$ 들어가 위치하고 $있다(Cs-O=3.02(1)\AA$, $O-Cs-O=83.1(4)^{\circ}).$ 7개의 $Cs^+$ 이온은 각각 자리 II'에 위치하고 있고, 산소 평면으로부터 소다라이트 공동으로 $2.22\AA$ 들어가 위치하고 있다(Cs-O=3.21(2) $\AA$, $O-Cs-O=77.2(4)^{\circ}).$ 나머지 16개의 $Cs^+$ 이온은 큰 공동내의 자리 III에 있다(Cs-O=3.11(1) $\AA$, Cs-O=3.46(2) $\AA).Ca^{2+}$ 이온은 자리 I과 자리 II에 우선적으로 위치하고 $Cs^+$ 이온은 너무 커서 자리 I에 채워질 수 없으며 나머지 자리에 채워진다.

• The Korean Journal of Physiology and Pharmacology
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• 제11권5호
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• pp.183-188
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• 2007

Using BHK cells with stable expression of cardiac $Na^+/Ca^{2+}$ exchanger(BHK-NCX1), reverse mode(i.e. $Ca^{2+}$ influx mode) of NCX1 current was recorded by whole-cell patch clamp. Repeated stimulation of reverse NCX1 produced a cytosolic $Ca^{2+}$-dependent long-term inactivation of the exchanger activity. The degrees of inactivation correlated with NCX1 densities of the cells and were attenuated by reduced $Ca^{2+}$ influx via the reverse exchanger. The inactivation of NCX1 was attenuated by(i) inhibition of $Ca^{2+}$ influx with reduced extracellular $Ca^{2+}$, (ii) treatment with NCX1 blocker($Na^{2+}$), and (iii) increase of cytoplasmic $Ca^{2+}$ buffer(EGTA). In BHK-NCX1 cells transiently expressing TRPV1 channels, $Ca^{2+}$ influx elicited by capsaicin produced a marked inactivation of NCX1. We suggest that cytoplasmic $Ca^{2+}$ has a dual effect on NCX1 activities, and that allosteric $Ca^{2+}$ activation of NCX1 can be opposed by the $Ca^{2+}$-dependent long-term inactivation in intact cells.