• 한국미생물·생명공학회지
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• 제35권2호
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• pp.104-111
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• 2007

본 연구에서는 단일 탄소원과 질소원으로 aniline을 이용하는 것으로 보고된 바 있는 Bukholderia sp. HY1과 Deiftia sp. HY99로부터 aniline의 첫 번째 분해 단계에 관련된 aniline dioxygenas의 위치를 확인하고 그 유전자를 클로닝하여 아미노산 서열을 결정하고 비교하였다. 한 개 이상의 플라스미드 DNA를 포함하고 있을 것으로 조사된 B.a sp. HY1에서 유래된 플라스미드의 curing 실험을 통해, B. sp. HY1의 aniline oxygenase는 플라스미드가 아닌 염색체 DNA에 존재하는 것으로 확인되었다. B. sp. HY1과 D. sp. HY99에서 유래된 aniline dioxygenase small subunit는 146개 아미노산을 기준으로 약 79%의 상동성을 보였다. 특히, B. sp. HY1으로부터 얻어진 ado2는 aniline dioxygenase small subunit의 terminal dioxygenase에 속하는 것으로 Frateuria sp. ANA-18의 tdnA2와 99%, 그리고 Delftia sp. HY99의 ado2는 Delftia sp. AN3의 danA2와 99% 이상의 아미노산 상동성을 나타내었다. 또한 본 연구에서 두 균주에서 얻어진 catechol oxygenase의 아미노산 서열분석을 통해 B. sp. HY1은 catechol 1,2-dioxygenase에 의해 ortho pathway를 D. sp. HY99는 catechol 2,3-dioxygenase에 의해 meta pathway를 운영할 것이라는 이전 보고를 강력하게 뒷받침해 주었다.