Expression of the Heat Shock Proteins and Glucose-Regulated Proteins during Phorbol 12-Myristate 13-Acetate-Induced Megakaryocytic Differentiation of K562 Erythroleukemia Cells

K562 백혈구암 세포의 Phorbol 12-Myristate 13-Acetate에 의한 대핵세포로의 분화과정에서 Heat Shock Proteins와 Glucose-Regulated Proteins의 발현

  • 이창훈 (부산대학교 분자생물학과) ;
  • 김우진 (부산대학교 분자생물학과) ;
  • 김종묵 (부산대학교 분자생물학과) ;
  • 한송이 (부산대학교 분자생물학과) ;
  • 김정락 (인제대학교 생물학과) ;
  • 한규형 (한림대학교 유전공학과) ;
  • 임운기 (부산대학교 분자생물학과) ;
  • 유미애 (부산대학교 분자생물학과) ;
  • 강호성 (부산대학교 분자생물학과)
  • Published : 1996.01.01

Abstract

We examined the expression of the heat shock proteins (HSPs) and glucose-regulated proteins (GRPs) during phorbol 1 2-myristate 1 3-acetate (PMA)-induced megakaryocytic differentiation of human er"'throleukemia K562 cells. PMA-treated K562 cells showed a cell growth arrest and alteration in morphology and patterns of gpllIa and c-myc expression, characteristic of megakaryocytic differentiation. During the megakaryocytic differentiation, HSP9OA, HSP9OB, and HSP28 mRNA and protein levels markedly decreased, while GRP78/B and GRP94 mRNA levels were enhanced. On the other hand, HSP7OA and HSP7OB mRNA levels were reduced, but HSP7O protein levels were not changed by PMA treatment. These results suggest specific roles for the HSPs and GRPs in K562 cell proliferation and megakaryocic differentiation.tion.

K562 백혈구암 세포의 phorbol 12-myristate 13-acetate(PMA)에 의한 대핵세포로의 분화과정에서 heat shock proteins(HSPs)와 glucose-regulated proteins(GRPs)의 발현을 조사하였다. PMA에 의한 K562 세포의 분화 특징은 세포성장의 억제, 형태학적 변화, gpllIa의 발현 증가, c-myc 발현의 감소 등으로 나타난다. PMA에 의한 대핵세포 분화과정에서, HSP90A, HSP90B 그리고 HSP28 mRNA와 단백질 합성은 현저히 감소하는 반면, GRP78/BiP와 GRP94의 mRNA 합성은 증가하였다. 한편 HSP7OA와 HSP7OB의 mRNA 합성은 감소하였지만, HSP70 단백질의 합성은 변함이 없었다. 이러한 결과는 HSPs와 GRPs가 K562 세포의 증식 또는 대핵세포 분화 과정에서 특이한 역할을 할 것임을 시사하고 있다.

Keywords